Ферменты — биологические катализаторы, почти всегда белки. Они ускоряют реакции в миллионы раз, работают в мягких условиях, узнают «свой» субстрат и управляются клеткой — включаются и выключаются по мере надобности.
Что нужно знать
- Как любой катализатор, фермент снижает энергию активации, не расходуется и не смещает равновесие.
- Активный центр — участок, связывающий субстрат; формируется третичной структурой.
- Модели: «ключ — замок» (Фишер) и индуцированное соответствие (Кошланд).
- Кофакторы: ионы металлов (Zn²⁺, Mg²⁺) и коферменты — часто производные витаминов (НАД⁺ из витамина PP).
- Шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.
- Температура: рост скорости до оптимума (~37–40 °C), затем денатурация. pH-оптимум: пепсин ~2, амилаза слюны ~6,8, трипсин ~8.
- Насыщение: при избытке субстрата скорость = $V_{max}$; $K_m$ — концентрация субстрата при $v = V_{max}/2$.
- Ингибирование: конкурентное (в активный центр, снимается избытком субстрата) и неконкурентное (вне центра, снижает $V_{max}$).
- Регуляция: аллостерическая, обратной связью (продукт подавляет первый фермент цепи).
Где чаще всего ошибаются
- Думать, что чем выше температура, тем быстрее работает фермент.
- Путать конкурентный и неконкурентный ингибитор.
- Считать, что фермент расходуется в реакции.
- Забывать, что $K_m$ соответствует половине максимальной скорости, а не максимуму.
Проверить себя
По этой же теме курса есть проверочная работа из 15 заданий на 25 минут. Проверка автоматическая, результат виден сразу — и по работе целиком, и по каждой теме.
Молекулярная биология и генетика · 10–11 классы · Ферменты и биокатализ